El trigo (L.) es un cultivo principal a nivel mundial. Entre los numerosos patógenos que afectan la producción de trigo, f. sp. () es un agente de estrés biótico significativo y representa una gran amenaza para la seguridad alimentaria mundial al causar la enfermedad de la roya estriada o roya amarilla. Comprender la base molecular de las interacciones planta-patógeno es crucial para desarrollar nuevos medios de manejo de enfermedades. Está bien establecido que las proteínas efectoras juegan un papel fundamental en la patogénesis. Por lo tanto, el estudio de las proteínas efectoras se ha convertido en un área importante de investigación en biología vegetal. Nuestro trabajo anterior identificó proteínas efectoras secretorias candidatas expresadas diferencialmente de la roya estriada basadas en datos de secuenciación de transcriptomas de trigo susceptible () y trigo resistente () infectados con . Entre las proteínas efectoras secretadas, contenía un pliegue de doble psi beta-barrel (DPBB) antiguo, que se conserva en la rara superfamilia de lipoproteínas A (RlpA). Este estudio investigó el papel de en las respuestas inmunitarias de las plantas, que codifica una proteína, aquí denominada Pst-DPBB, que tiene 131 aminoácidos con un péptido señal (SP) predicho de 19 aminoácidos en el extremo N-terminal, y la secuencia de ADN de este efector está altamente conservada entre diferentes razas de roya estriada. El análisis indicó que los niveles de expresión están regulados al alza durante las primeras etapas de la infección. Los estudios de localización subcelular en hojas y protoplastos de trigo revelaron que se distribuye en el citoplasma, núcleo y apoplasto. Demostramos que regula negativamente la respuesta inmune al funcionar en varios compartimentos de las células vegetales. Basado en Co-IP y predicciones estructurales y análisis de interacción putativa por AlphaFold 3, proponemos las probables funciones biológicas. Pst-DPBB se comporta como un inhibidor de papaína de la cisteína proteasa del trigo; Pst-DPBB tiene alta homología estructural con kiwellina, que se sabe que interactúa con la mutasa de corismato, lo que sugiere que Pst-DPBB inhibe la función nativa de la mutasa de corismato del hospedador involucrada en la síntesis de ácido salicílico. El pliegue DPBB también se conoce por interactuar con ADN y ARN, lo que puede sugerir su posible papel en la regulación de la expresión génica del hospedador.