Las moléculas de proteína muestran diferentes grados de flexibilidad a lo largo de sus estructuras tridimensionales. La flexibilidad está determinada por las fluctuaciones en los ángulos de torsión, específicamente phi () y psi (), que definen el esqueleto de la proteína. Estas fluctuaciones de ángulo se derivan de variaciones en los ángulos de torsión del esqueleto observadas en diferentes modelos. Al analizar las fluctuaciones en el espacio de coordenadas cartesianas, podemos entender la flexibilidad estructural de las proteínas. Predecir las fluctuaciones de los ángulos de torsión es valioso para determinar la función y la estructura de la proteína cuando estos ángulos actúan como restricciones. En este estudio, se desarrolla un método de aprendizaje automático llamado TAFPred para predecir las fluctuaciones de los ángulos de torsión utilizando secuencias de proteínas directamente. El método incorpora diversas características, como la probabilidad de desorden, perfiles de matriz de puntuación específica de posición, probabilidades de estructura secundaria y más. TAFPred, empleando un regresor optimizado de Light Gradient Boosting Machine (LightGBM), logró una alta precisión con coeficientes de correlación de 0.746 y 0.737 y errores absolutos medios de 0.114 y 0.123 para los ángulos y , respectivamente. En comparación con el método de última generación, TAFPred demostró mejoras significativas del 10.08% en MAE y 24.83% en PCC para el ángulo phi y del 9.93% en MAE y 22.37% en PCC para el ángulo psi.