Las sustituciones AV, DE, WL, ST y SN en la sintasa de ácido acetohidroxi de L. muestran diferentes impactos funcionales en la resistencia a herbicidas
Autores: Sun, Zhonghua; Cong, Jianan; Cao, Wenli; Yuan, Guang; Meng, Zhen; Wang, Shen; Li, Chunjie; Teng, Chunhong
Idioma: Inglés
Editor: MDPI
Año: 2024
Acceso abierto
Artículo científico
2024
Las sustituciones AV, DE, WL, ST y SN en la sintasa de ácido acetohidroxi de L. muestran diferentes impactos funcionales en la resistencia a herbicidas
Categoría
Ciencias Agrícolas y Biológicas
Subcategoría
Agronomía y Ciencia de los Cultivos
Palabras clave
Maleza
Resistencia
Mutaciones
Nicosulfurón
AHAS
Enzima
Licencia
CC BY-SA – Atribución – Compartir Igual
Consultas: 22
Citaciones: Sin citaciones
L. es una maleza dicotiledónea problemática en campos de cultivo y ha desarrollado una alta resistencia al nicosulfurón en China. El objetivo de este estudio fue determinar los efectos de mutaciones específicas de resistencia (AV, DE, WL, ST y SN) del enzima acetohidroxiácido sintasa (AHAS) en la resistencia de . al nicosulfurón. Las mutaciones de resistencia en . no solo confirieron una resistencia de 17.17 a 31.70 veces al nicosulfurón, sino que también disminuyeron considerablemente la sensibilidad de AHAS y aumentaron la afinidad de unión de AHAS al sustrato piruvato, siendo estos mecanismos principalmente responsables de la resistencia observada en . Los resultados del acoplamiento molecular indicaron que estas mutaciones de resistencia alteraron la energía libre de unión de AHAS con el nicosulfurón. Todas las mutaciones de resistencia mostraron menos sensibilidad a la inhibición por retroalimentación de aminoácidos de cadena ramificada, pero las mutaciones no necesariamente afectaron la biosíntesis en . Este informe compara las diversas mutaciones de ArAHAS in vitro y contribuye a la comprensión de la resistencia a herbicidas en esta maleza de campo.
Descripción
L. es una maleza dicotiledónea problemática en campos de cultivo y ha desarrollado una alta resistencia al nicosulfurón en China. El objetivo de este estudio fue determinar los efectos de mutaciones específicas de resistencia (AV, DE, WL, ST y SN) del enzima acetohidroxiácido sintasa (AHAS) en la resistencia de . al nicosulfurón. Las mutaciones de resistencia en . no solo confirieron una resistencia de 17.17 a 31.70 veces al nicosulfurón, sino que también disminuyeron considerablemente la sensibilidad de AHAS y aumentaron la afinidad de unión de AHAS al sustrato piruvato, siendo estos mecanismos principalmente responsables de la resistencia observada en . Los resultados del acoplamiento molecular indicaron que estas mutaciones de resistencia alteraron la energía libre de unión de AHAS con el nicosulfurón. Todas las mutaciones de resistencia mostraron menos sensibilidad a la inhibición por retroalimentación de aminoácidos de cadena ramificada, pero las mutaciones no necesariamente afectaron la biosíntesis en . Este informe compara las diversas mutaciones de ArAHAS in vitro y contribuye a la comprensión de la resistencia a herbicidas en esta maleza de campo.