A lo largo de su ciclo de vida, las plantas persisten a través de adversidades ambientales que activan sofisticadas redes de señalización de estrés, con las quinasas de proteínas como reguladores clave de estas respuestas. La quinasa de proteínas relacionada con la no fermentación de sacarosa-1 (SnRK2), una quinasa específica de plantas de serina/treonina, orquesta la adaptación al estrés al fosforilar objetivos en la vía de señalización para modular la expresión génica y los ajustes fisiológicos. Aunque se han identificado extensamente los sustratos de SnRK2, la literatura existente carece de una clasificación sistemática de estos componentes y sus implicaciones funcionales. Esta revisión sintetiza los avances recientes en la caracterización de sustratos fosforilados por SnRK2, proporcionando un marco mecanicista para sus roles en la señalización de estrés y la regulación del desarrollo. Además, exploramos el paradigma poco estudiado de SnRK2 sometido a modificaciones post-traduccionales (PTMs) multicapa, incluyendo fosforilación, ubiquitinación, SUMOilación, S-nitrosilación, sulfación (S-sulfatación y sulfación de tirosina) y N-glicosilación. Estas PTMs ajustan colectivamente la estabilidad, actividad y dinámica subcelular de SnRK2, revelando un intrincado sistema de retroalimentación que equilibra la activación y atenuación de la quinasa. Al integrar redes de sustratos con modificaciones regulatorias, este trabajo destaca el doble papel de SnRK2 como ejecutor de fosforilación y andamiaje regulado por PTM, ofreciendo nuevas perspectivas para la ingeniería de cultivos resistentes al estrés a través de la manipulación dirigida de los módulos de señalización de SnRK2.