Las proteínas intrínsecamente desordenadas (IDPs) están involucradas en la mayoría de los procesos celulares cruciales. Sin embargo, carecen de una estructura bien definida, lo que dificulta la investigación de su conjunto estructural e interacciones. Los métodos biofísicos adecuados capaces de manejar su flexibilidad inherente y amplio conjunto conformacional son escasos. Aquí, utilizamos espectroscopia de resonancia paramagnética electrónica (EPR) de escaneo rápido (RS) para estudiar las interacciones intermoleculares de la IDP alfa-sinucleína (aS). La agregación de aS y la deposición de fibrillas son la característica distintiva de la enfermedad de Parkinson, y mutaciones puntuales específicas, entre ellas A30P y A53T, se han relacionado con el inicio temprano de la enfermedad. Para comprender los procesos patológicos, la investigación investiga intensamente la cinética de agregación de aS, que se ha informado que se acelera en presencia de etanol. Las técnicas convencionales no logran capturar estos procesos rápidos debido a su limitada resolución temporal y, por lo tanto, pierden información cinética. Hemos demostrado que la espectroscopia RS EPR es adecuada para estudiar la agregación de aS al resolver la cinética subyacente y resaltar las diferencias en el comportamiento de fibrilización. La espectroscopia RS EPR supera a los métodos EPR tradicionales en términos de sensibilidad por un factor de 5 en nuestro caso, mientras que reduce significativamente el tiempo de adquisición de datos. Así, pudimos muestrear intervalos de tiempo cortos capturando eventos individuales que ocurren durante el proceso de agregación. Por lo tanto, estudios adicionales podrán arrojar luz sobre los procesos biológicos que se desarrollan en escalas de tiempo rápidas.