Las proteínas de unión a ligandos periplásmicas (PBPs) se unen a ligandos con alta afinidad y especificidad. Experimentan un gran cambio conformacional al unirse al ligando y tienen una estructura proteica robusta. Estas características físicas las han convertido en candidatas ideales para su uso en proyectos de ingeniería de proteínas para desarrollar nuevos biosensores y moléculas de señalización. La PBP MppA (permeasa de péptidos de mureína A) se une al tripéptido de mureína, -alany---glutamil-meso-diaminopimelato, (-Ala---Glu-meso-Dap), que contiene tanto un aminoácido -como un enlace gamma entre dos de los aminoácidos. Hemos resuelto una estructura cristalina de rayos X de alta resolución de MppA a 1.5 Å en la conformación abierta y sin ligando. Ahora, hay estructuras disponibles para este miembro de la familia de proteínas PBP en forma ligada/cerrada y sin ligando/abierta.