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Regulación Bioquímica y Epigenética del Metabolismo del Glutamato en Hojas de Maíz (L.) bajo Estrés Salino

Autores: Eprintsev, Alexander T.; Anokhina, Galina B.; Selivanova, Polina S.; Moskvina, Polina P.; Igamberdiev, Abir U.

Idioma: Inglés

Editor: MDPI

Año: 2024

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Acceso abierto

Artículo científico
2024

Regulación Bioquímica y Epigenética del Metabolismo del Glutamato en Hojas de Maíz (L.) bajo Estrés Salino


Categoría

Ciencias Agrícolas y Biológicas

Subcategoría

Botánica

Palabras clave

Estrés salino
Genes
Metilación
Actividad enzimática
Glutamato deshidrogenasa
Expresión

Licencia

CC BY-SA – Atribución – Compartir Igual

Consultas: 8

Citaciones: Sin citaciones


Descripción
El efecto del estrés salino (150 mM NaCl) sobre la expresión de genes, la metilación de sus promotores y la actividad enzimática de la glutamato deshidrogenasa (GDH), la glutamato descarboxilasa (GAD) y el complejo 2-oxoglutarato (2-OG)-deshidrogenasa (2-OGDH) se estudió en maíz (L.). La actividad de GDH aumentó continuamente bajo estrés salino, siendo 3 veces mayor después de 24 h. Esto fue acompañado por la aparición de una segunda isoforma con menor movilidad electroforética. La expresión del gen aumentó fuertemente después de 6-12 h de incubación, lo que correspondió a la desmetilación de su promotor, mientras que la expresión del gen aumentó ligeramente después de 2-6 h y luego disminuyó. La actividad de GAD aumentó gradualmente en las primeras 12 h y luego regresó al nivel de control. Esto correspondió al aumento de la expresión y su desmetilación. El estrés salino llevó a un aumento de 2 veces en la actividad de 2-OGDH durante las primeras 6 h de tratamiento con NaCl, luego la actividad regresó al nivel de control. La expresión de los genes alcanzó su punto máximo después de 1-2 h de incubación. Después de 6-8 h con NaCl, la expresión de estos genes disminuyó por debajo de los niveles de control, lo que se correlacionó con la mayor metilación de sus promotores. Concluimos que el estrés salino causa una redirección del flujo de 2-OG hacia el desvío del ácido -aminobutírico a través de su amina a glutamato, al alterar la expresión de los genes, lo que probablemente promueve el ensamblaje de la molécula nativa de GDH con una composición de subunidades diferente y mayor afinidad por 2-OG.

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