Regulación de la actividad de la enzima malato deshidrogenasa NADP en maíz (Zea mays L.) bajo salinidad con referencia a la luz y la oscuridad
Autores: Sarkar, Bipul; Das, Abir; Pal, Sayan; Kundu, Ankita; Hasanuzzaman, Mirza; Fujita, Masayuki; Adak, Malay Kumar
Idioma: Inglés
Editor: MDPI
Año: 2023
Acceso abierto
Artículo científico
2023
Regulación de la actividad de la enzima malato deshidrogenasa NADP en maíz (Zea mays L.) bajo salinidad con referencia a la luz y la oscuridad
Categoría
Ciencias Agrícolas y Biológicas
Subcategoría
Botánica
Palabras clave
Caracterización funcional
Enzima malato C4-NADP
Maíz
Estrés salino
Actividad enzimática
Inducción por luz
Licencia
CC BY-SA – Atribución – Compartir Igual
Consultas: 13
Citaciones: Sin citaciones
Revelamos la caracterización funcional de la enzima malato deshidrogenasa NADP-C4 (NADP-ME), extraída y parcialmente purificada de maíz (L. cv. Kaveri 50). Los discos de hoja fueron previamente activados bajo 1000-1200 uE m s, incubados en una solución de bicarbonato (2.0 mM) y sometidos a estrés salino (100 mM NaCl). Inicialmente, el estrés salino fue evidente por las acumulaciones de prolina, el contenido de clorofila, el perfil de carbohidratos y la actividad de Hill que influye en la enzima C4. Principalmente, en tejidos iluminados, la actividad de la enzima mostró una tendencia a la reducción a través de la salinidad, independientemente de la luz y la oscuridad, en comparación con el control. Con la iluminación, los parámetros cinéticos como Vmax de la enzima aumentaron 1.36 veces en comparación con la oscuridad bajo salinidad, mientras que Km se redujo en un 20% bajo la misma condición. La extensión de la inducción por luz fue proporcional a las concentraciones limitantes (0.01 mM) y saturadas (4.0 mM) de malato para la actividad enzimática. Además, las propiedades catalíticas de la enzima también se probaron en respuestas concomitantes a residuos activadores (citrato y succinato) e inhibidores (oxalato y piruvato). La sensibilidad a los efectos de la luz y la oscuridad también se probó para agentes reductores como el ditiotreitol, sugiriendo el efecto de los cambios en el redox sobre las propiedades regulatorias de la enzima. La relación de la actividad enzimática bajo luz y oscuridad en presencia o ausencia de un agente reductor aumentó concomitantemente con las concentraciones variables de malato. A nivel molecular, el polimorfismo de proteínas de la enzima representó variaciones menores en las intensidades de las bandas, sin embargo, no en números a través de la salinidad sometida a luz y oscuridad. Por lo tanto, los cambios inducidos por salinidad en la reacción de descarboxilación, evidentes por la actividad de NADP-ME, pueden basarse en la propiedad redox de los sitios regulatorios y la sensibilidad a la luz y la oscuridad.
Descripción
Revelamos la caracterización funcional de la enzima malato deshidrogenasa NADP-C4 (NADP-ME), extraída y parcialmente purificada de maíz (L. cv. Kaveri 50). Los discos de hoja fueron previamente activados bajo 1000-1200 uE m s, incubados en una solución de bicarbonato (2.0 mM) y sometidos a estrés salino (100 mM NaCl). Inicialmente, el estrés salino fue evidente por las acumulaciones de prolina, el contenido de clorofila, el perfil de carbohidratos y la actividad de Hill que influye en la enzima C4. Principalmente, en tejidos iluminados, la actividad de la enzima mostró una tendencia a la reducción a través de la salinidad, independientemente de la luz y la oscuridad, en comparación con el control. Con la iluminación, los parámetros cinéticos como Vmax de la enzima aumentaron 1.36 veces en comparación con la oscuridad bajo salinidad, mientras que Km se redujo en un 20% bajo la misma condición. La extensión de la inducción por luz fue proporcional a las concentraciones limitantes (0.01 mM) y saturadas (4.0 mM) de malato para la actividad enzimática. Además, las propiedades catalíticas de la enzima también se probaron en respuestas concomitantes a residuos activadores (citrato y succinato) e inhibidores (oxalato y piruvato). La sensibilidad a los efectos de la luz y la oscuridad también se probó para agentes reductores como el ditiotreitol, sugiriendo el efecto de los cambios en el redox sobre las propiedades regulatorias de la enzima. La relación de la actividad enzimática bajo luz y oscuridad en presencia o ausencia de un agente reductor aumentó concomitantemente con las concentraciones variables de malato. A nivel molecular, el polimorfismo de proteínas de la enzima representó variaciones menores en las intensidades de las bandas, sin embargo, no en números a través de la salinidad sometida a luz y oscuridad. Por lo tanto, los cambios inducidos por salinidad en la reacción de descarboxilación, evidentes por la actividad de NADP-ME, pueden basarse en la propiedad redox de los sitios regulatorios y la sensibilidad a la luz y la oscuridad.