La quimotripsina de los órganos digestivos del calamar de arrecife de aletas grandes, una especie de calamar comercial importante en Tailandia, fue purificada 41 veces con un rendimiento del 5.7% mediante un proceso de purificación secuencial que incluyó precipitación con sulfato de amonio, exclusión por tamaño y cromatografía de intercambio iónico. Según el SDS-PAGE, el peso molecular de la quimotripsina purificada fue de 43 kDa. El análisis de Native-PAGE reveló una única banda para esta enzima purificada. El pH y la temperatura óptimos para la actividad de la quimotripsina de la enzima purificada fueron un pH de 7.0 con una temperatura de 55 grados C. La quimotripsina purificada se mantuvo estable a lo largo de un amplio rango de niveles de pH (6-11) y a temperaturas relativamente altas (55 grados C). Fue inhibida significativamente por PMSF y TPCK. Los valores de las constantes cinéticas K y K se encontraron en 1.33 mM y 31.46 s, respectivamente. La quimotripsina purificada tiene el aminoácido terminal IVGGQEATPGEWPWQAALQV. Este estudio proporcionó nueva información sobre las propiedades bioquímicas de la quimotripsina pura del calamar de arrecife de aletas grandes, que será útil en futuras investigaciones, acuicultura y aplicación del calamar de arrecife de aletas grandes.