La polifenol oxidasa (PPO) fue purificada y caracterizada de un hongo silvestre comestible y medicinal seco. Utilizando cromatografía de afinidad con Sepharose 4B-L-tirosina-ácido aminobenzoico, se purificó la PPO del hongo seco. La purificación se completó con un factor de purificación de 33.85. En la electroforesis en gel de poliacrilamida con dodecil sulfato de sodio (SDS-PAGE), la enzima purificada migró como una sola banda. El peso molecular de la enzima purificada se estimó por SDS-PAGE en aproximadamente 25 kDa. Se utilizaron catecol, 4-metil catecol y pirrogálico como sustratos para determinar la actividad enzimática y sus parámetros cinéticos. En el pH y temperatura óptimos, los valores de PPO para catecol, 4-metil catecol y pirrogálico fueron de 1.67 mM-833.33 U/mL, 3.17 mM-158.73 U/mL y 2.67 mM-3333.33 U/mL, respectivamente. También se investigaron los efectos del pH y la temperatura sobre las propiedades enzimáticas de la PPO en el hongo seco. Los valores óptimos de pH y temperatura para la PPO del hongo seco obtenidos utilizando catecol, 4-metil catecol y pirrogálico como sustratos fueron 6.5, 15 grados C; 9.0, 20 grados C; y 8.0, 15 grados C, respectivamente. Este es el primer estudio sobre la purificación y caracterización de la PPO del hongo seco.