La agregación de proteínas en fibrillas amiloides afecta a muchas proteínas en una variedad de enfermedades, incluyendo trastornos neurodegenerativos, diabetes y cáncer. Físicoquímicamente, la formación de amiloides es un proceso de transición de fase, donde las proteínas solubles se transforman en fibrillas sólidas con la característica conformación cruzada beta responsable de su morfología fibrilar. Esta transición de fase procede a través de un paso inicial de nucleación limitante de la velocidad seguido de un crecimiento rápido. Existen varias vías de nucleación bien definidas, incluyendo la nucleación homogénea (HON), que procede espontáneamente; la nucleación heterogénea (HEN), que es catalizada por superficies; y la siembra a través de núcleos preformados. Se ha hipotetizado que la agregación de amiloides representa un mecanismo de replicación solo de proteínas (libre de ácidos nucleicos) que implica la transmisión de información estructural a través de un molde conformacional (la hipótesis del prion). Aunque la hipótesis del prion aún carece de apoyo mecanicista, también es incompatible con el hecho de que las proteínas pueden ser inducidas a formar amiloides en ausencia de una especie proteica que actúe como un molde conformacional, como en el caso de HEN, que puede ser inducido por membranas lipídicas (incluyendo envolturas virales) o polisacáridos. Además, aunque los amiloides pueden formarse a partir de cualquier secuencia de proteínas y a través de diferentes vías de nucleación, invariablemente adoptan la conformación cruzada beta universal; sugiriendo que tal cambio conformacional es un evento de plegamiento espontáneo que es termodinámicamente favorable bajo las condiciones de sobresaturación y transición de fase y no un proceso de replicación moldeado. Finalmente, dado que la alta estabilidad de los amiloides los hace relativamente inertes, la toxicidad en algunas patologías amiloides podría depender más de la pérdida de función por la secuestración de proteínas en el estado amiloide que de la toxicidad directa de las placas amiloides en sí.