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Eficiente expresión de proteína recombinante soluble fusionada con núcleo-estreptavidina en cepa bacteriana con sistema de expresión T7

Autores: Tarar, Ammar; Alyami, Esmael M.; Peng, Ching-An

Idioma: Inglés

Editor: MDPI

Año: 2020

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Acceso abierto

Artículo científico
2020

Eficiente expresión de proteína recombinante soluble fusionada con núcleo-estreptavidina en cepa bacteriana con sistema de expresión T7


Categoría

Ingeniería y Tecnología

Subcategoría

Bioingeniería

Palabras clave

Proteína de fusión
Entorno del citosol
Promotor T7
Gen quimérico
Estreptavidina
Purificación

Licencia

CC BY-SA – Atribución – Compartir Igual

Consultas: 25

Citaciones: Sin citaciones


Descripción
La cantidad limitada de proteína de fusión transportada al medio citosólico ha hecho que sea desafiante obtener una cantidad suficiente para aplicaciones posteriores. Para evitar la tarea laboriosa y costosa, se construyó y transformó en una variedad de cepas con sistema de expresión T7 un sistema modelo que impulsa el promotor T7 codificando para el gen quimérico de timidina fosforilasa y núcleo de estreptavidina en el vector pET-30a(+) . Nuestros resultados demostraron que el sistema pET-30a(+)-TP-coreSA/Lemo21(DE3) es capaz de proporcionar una expresión eficiente de la proteína de fusión soluble TP-coreSA para su purificación. Además, la proteína de fusión TP-coreSA eluida y unida a células de carcinoma A549 biotiniladas pudo eliminar efectivamente estas células malignas después de administrar el profármaco 5-DFUR.

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