Los anticuerpos son proteínas clave del sistema inmunológico y se utilizan ampliamente tanto para la investigación como para aplicaciones teragnósticas. Entre ellos, las inmunoglobulinas de camélidos (IgG) difieren de las moléculas de IgG humanas canónicas, ya que carecen por completo de cadenas ligeras; por lo tanto, solo tienen dominios variables en sus cadenas pesadas (VHHs). Un solo dominio VHH, a menudo llamado nanocuerpo, presenta características estructurales, biofísicas y funcionales favorables en comparación con los anticuerpos canónicos. Por lo tanto, existen una gran demanda de protocolos de producción robustos y eficientes basados en tecnologías recombinantes. Aquí, mediante la utilización de ecotina, una proteína, como socio de fusión, presentamos un sistema de expresión bacteriana que permite una forma fácil, rápida y rentable de preparar nanocuerpos. La ecotina se utilizó aquí como un translocador periplásmico y un chaperón de plegamiento pasivo, lo que nos permitió alcanzar una producción de nanocuerpos de alto rendimiento. También presentamos un nuevo método de expresión y purificación procariótico fácilmente aplicable del dominio de unión al receptor (RBD) de la proteína S del SARS-CoV-2 para ensayos de interacción. Demostramos mediante espectroscopia ECD que el RBD producido bacterianamente está bien plegado. Se demostró que el nanocuerpo producido bacterianamente se une fuertemente al RBD recombinante, con un K de 10 nM. Los métodos simples presentados aquí podrían facilitar medidas rápidas de interacción en caso de la aparición de variantes adicionales de SARS-CoV-2.