Este trabajo tuvo como objetivo determinar las propiedades fisicoquímicas y bioquímicas de la tripsina de las especies de esturión beluga y sevruga, altamente valiosas. Según los resultados obtenidos de los métodos de caseína-zimograma y tinción de actividad inhibitoria, el peso molecular de la tripsina para sevruga y beluga fue de 27.5 y 29.5 kDa, respectivamente. Los valores óptimos de pH y temperatura para ambas tripsinas se registraron en 8.5 y 55 grados C, respectivamente, mediante BAPNA (un sustrato específico). La estabilidad de ambas tripsinas se mantuvo bien preservada en valores de pH de 6.0 a 11.0 y temperaturas de hasta 50 grados C. TLCK y SBTI, dos inhibidores específicos de la tripsina, mostraron un efecto inhibitorio significativo sobre la actividad enzimática de ambas tripsinas (< 0.05). La actividad enzimática aumentó significativamente en presencia de Ca y surfactantes y disminuyó por agentes oxidantes, Cu, Zn y Co (< 0.05). Sin embargo, los iones univalentes Na y K no mostraron ningún efecto significativo sobre la actividad de ambas tripsinas (> 0.05). Los resultados de nuestro estudio muestran que las propiedades de la tripsina de beluga y sevruga están en consonancia con los datos reportados en peces óseos y pueden contribuir a la comprensión clara de la actividad de la tripsina en estas especies primitivas.