Las proteínas de la cápside de muchos virus son capaces de autoensamblarse de forma espontánea en partículas similares a virus (VLPs), que no contienen el genoma viral y, por lo tanto, no son infecciosas. Las VLPs son estructuralmente similares a sus virus parentales y, por lo tanto, son reconocidas eficazmente por el sistema inmunológico y pueden inducir respuestas inmunitarias humorales y celulares fuertes. Las características estructurales de las VLPs las convierten en una plataforma atractiva para el desarrollo de posibles vacunas y herramientas de diagnóstico. Las VLPs quiméricas se pueden obtener al unir péptidos extraños a las proteínas de la cápside. Las VLPs quiméricas presentan múltiples copias del antígeno en su superficie, aumentando así la efectividad de la respuesta inmunitaria. Las VLPs recombinantes se pueden producir en diferentes sistemas de expresión. Las plantas son biofábricas prometedoras para la producción de proteínas recombinantes, incluidas las VLPs. Las principales ventajas de los sistemas de expresión en plantas son el bajo costo general y la seguridad de los productos producidos en plantas debido a la ausencia de patógenos comunes en plantas y animales. Esta revisión proporciona una visión general de la plataforma VLP como un enfoque para desarrollar vacunas producidas en plantas, centrándose en el uso de sistemas de expresión transitorios.