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La modificación post-traduccional oxidativa basada en la tioles de cisteína ajusta finamente las funciones de las proteínas en las plantas

Autores: Li, Hongxin; Wang, Xiaoyun; Liu, Ying; Zhang, Peiyang; Chen, Fuyuan; Zhang, Na; Zhao, Bing; Guo, Yang-Dong

Idioma: Inglés

Editor: MDPI

Año: 2024

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Acceso abierto

Artículo científico
2024

La modificación post-traduccional oxidativa basada en la tioles de cisteína ajusta finamente las funciones de las proteínas en las plantas


Categoría

Ciencias Agrícolas y Biológicas

Subcategoría

Agronomía y Ciencia de los Cultivos

Palabras clave

Modificación post-traduccional
Proteínas intracelulares
OxiPTMs
Proteínas sensibles al redox
Factores de transcripción
Especies reactivas electrófilas

Licencia

CC BY-SA – Atribución – Compartir Igual

Consultas: 19

Citaciones: Sin citaciones


Descripción
La modificación post-traduccional es un requisito previo para las funciones de las proteínas intracelulares. Las modificaciones post-traduccionales oxidativas basadas en tiol (OxiPTMs) incluyen principalmente la S-sulfenilación, la S-nitrosación, la persulfidación y la S-glutatión. Las especies reactivas electrofílicas pueden oxidar de forma reversible o irreversible las proteínas sensibles al redox, ejerciendo así efectos duales en el crecimiento de las plantas, el desarrollo y el estrés ambiental. Estudios recientes han demostrado que los factores de transcripción (TFs) son los principales objetivos de las OxiPTMs. La mayoría de los TFs transmiten señales de redox al alterar su actividad de transcripción, mientras que algunos factores no relacionados con la transcripción también pueden aceptar modificaciones de redox post-traduccionales. Aquí proporcionamos una visión general de los tipos conocidos de OxiPTMs, las especies reactivas electrofílicas que inducen OxiPTMs y la importancia de las OxiPTMs en el ajuste fino de las proteínas TF y no-TF. Esta revisión proporcionará una comprensión más completa de la regulación dinámica de las funciones de las proteínas en respuesta al estrés.

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