El Cuerpo Parasporal de subsp.: Un Organelo Insecticida Procarionte Asociado a la Cáscara de Fago Único
Autores: Rudd, Sarah R.; Miranda, Leticia Silva; Curtis, Hannah R.; Bigot, Yves; Diaz-Mendoza, Mercedes; Hice, Robert; Nizet, Victor; Park, Hyun-Woo; Blaha, Gregor; Federici, Brian A.; Bideshi, Dennis K.
Idioma: Inglés
Editor: MDPI
Año: 2023
Acceso abierto
Artículo científico
2023
El Cuerpo Parasporal de subsp.: Un Organelo Insecticida Procarionte Asociado a la Cáscara de Fago Único
Categoría
Ciencias Naturales y Subdisciplinas
Subcategoría
Biología
Palabras clave
Insecticidas bacterianos
Subespecies
Btk
Bta
Bti
Cuerpo parasporal
Licencia
CC BY-SA – Atribución – Compartir Igual
Consultas: 25
Citaciones: Sin citaciones
Los tres insecticidas bacterianos comerciales más importantes se derivan de subespecies de (). Específicamente, subsp. (Btk) y subsp. (Bta) se utilizan para controlar plagas larvales de lepidópteros. El tercero, subsp. (Bti), se utiliza principalmente para controlar larvas de mosquitos y moscas negras. Las tres subespecies producen un cuerpo parasporal (PB) durante la esporulación. El PB está compuesto por proteínas insecticidas que dañan el epitelio del intestino medio, iniciando un proceso complejo que resulta en la muerte del insecto. Entre estas tres subespecies de , Bti es única ya que produce el PB más complejo, que consiste en tres compartimentos. Cada compartimento está rodeado por una matriz fibrosa multilaminar (MFM). Dos compartimentos contienen una proteína cada uno, Cry11Aa1 y Cyt1Aa1, mientras que el tercero contiene dos, Cry4Aa1/Cry4Ba1. Cada compartimento se empaqueta de forma independiente antes de fusionarse en el PB esférico maduro, mantenido unido por capas adicionales de la MFM. Este proceso de empaquetado distintivo no tiene paralelo entre los orgánulos bacterianos conocidos, aunque la biología molecular subyacente aún no se ha determinado. Aquí, presentamos evidencia estructural y molecular de que la MFM tiene un patrón hexagonal al que se unen las proteínas Bt152 y Bt075 de Bti. Bt152 se une a un lugar definido en la MFM durante el desarrollo de cada compartimento, aunque su función sigue siendo desconocida. Bt075 parece derivarse de una proteína de cápside mayor de un bacteriófago (MCP), y aunque su secuencia ha divergido notablemente, comparte una notable similitud estructural 3D con la proteína de cápside HK97 Head 1 del fago. Ambas proteínas están codificadas en el plásmido pBtoxis de Bti. Además, también hemos identificado un motivo de seis aminoácidos que parece ser parte de un nuevo proceso molecular responsable de dirigir las proteínas Cry y Cyt a sus compartimentos citoplasmáticos. Este artículo describe varias características previamente desconocidas del orgánulo Bti, representando un primer paso para entender la biología de un proceso único de clasificación y empaquetado de proteínas en PBs. Los conocimientos de esta investigación sugieren un potencial para futuras aplicaciones en nanotecnología.
Descripción
Los tres insecticidas bacterianos comerciales más importantes se derivan de subespecies de (). Específicamente, subsp. (Btk) y subsp. (Bta) se utilizan para controlar plagas larvales de lepidópteros. El tercero, subsp. (Bti), se utiliza principalmente para controlar larvas de mosquitos y moscas negras. Las tres subespecies producen un cuerpo parasporal (PB) durante la esporulación. El PB está compuesto por proteínas insecticidas que dañan el epitelio del intestino medio, iniciando un proceso complejo que resulta en la muerte del insecto. Entre estas tres subespecies de , Bti es única ya que produce el PB más complejo, que consiste en tres compartimentos. Cada compartimento está rodeado por una matriz fibrosa multilaminar (MFM). Dos compartimentos contienen una proteína cada uno, Cry11Aa1 y Cyt1Aa1, mientras que el tercero contiene dos, Cry4Aa1/Cry4Ba1. Cada compartimento se empaqueta de forma independiente antes de fusionarse en el PB esférico maduro, mantenido unido por capas adicionales de la MFM. Este proceso de empaquetado distintivo no tiene paralelo entre los orgánulos bacterianos conocidos, aunque la biología molecular subyacente aún no se ha determinado. Aquí, presentamos evidencia estructural y molecular de que la MFM tiene un patrón hexagonal al que se unen las proteínas Bt152 y Bt075 de Bti. Bt152 se une a un lugar definido en la MFM durante el desarrollo de cada compartimento, aunque su función sigue siendo desconocida. Bt075 parece derivarse de una proteína de cápside mayor de un bacteriófago (MCP), y aunque su secuencia ha divergido notablemente, comparte una notable similitud estructural 3D con la proteína de cápside HK97 Head 1 del fago. Ambas proteínas están codificadas en el plásmido pBtoxis de Bti. Además, también hemos identificado un motivo de seis aminoácidos que parece ser parte de un nuevo proceso molecular responsable de dirigir las proteínas Cry y Cyt a sus compartimentos citoplasmáticos. Este artículo describe varias características previamente desconocidas del orgánulo Bti, representando un primer paso para entender la biología de un proceso único de clasificación y empaquetado de proteínas en PBs. Los conocimientos de esta investigación sugieren un potencial para futuras aplicaciones en nanotecnología.