El factor desencadenante (TF) es una chaperona molecular dependiente de zinc cuya actividad de detención del plegamiento está regulada por Zn. Sin embargo, se sabe poco sobre el mecanismo de regulación dependiente de zinc de la actividad del TF. Aquí aprovechamos experimentos biofísicos in vitro para investigar la unión al zinc, el estado oligomérico, la estructura secundaria y la estabilidad térmica del TF en ausencia y presencia de Zn. Los datos muestran que el TF de longitud completa se une a Zn, pero los dominios aislados y los dominios en tándem del TF no se unen a Zn. Además, los espectros de dicromatografía circular (CD) y resonancia magnética nuclear (NMR) sugirieron que la unión de Zn induce cambios estructurales parciales en el TF, y la cromatografía de exclusión por tamaño-distribución de luz en múltiples ángulos (SEC-MALS) mostró que Zn promueve la oligomerización del TF. Dado el trabajo previo que muestra que la regulación de la actividad del factor desencadenante se acompaña de oligomerización, los datos sugieren que el TF utiliza iones de zinc para inducir el cambio estructural acoplado con la oligomerización para ensamblar el sitio de unión al cliente, evitando así de manera efectiva que las proteínas se plieguen incorrectamente en el entorno térmico.