Las colinesterasas son enzimas que descomponen el neurotransmisor acetilcolina en el sistema nervioso. Los dos tipos principales son la acetilcolinesterasa (AChE) y la butirilcolinesterasa (BChE). Los inhibidores de AChE se utilizan para tratar la enfermedad de Alzheimer al aumentar los niveles de acetilcolina. La actividad de BChE aumenta en las etapas posteriores de Alzheimer, lo que sugiere que podría contribuir a la enfermedad. En experimentos anteriores, se encontró que un híbrido recién diseñado de galantamina (GAL) y curcumina (CCN) disminuye la actividad de BChE en homogenatos cerebrales murinos. Aquí, exploramos esta observación utilizando simulaciones de dinámica molecular. GAL y CCN también se estudiaron para comparación. Las estructuras de los complejos entre BChE y los ligandos fueron predichas mediante acoplamiento molecular. Luego, se realizaron simulaciones de dinámica molecular para evaluar la estabilidad de los complejos y las interacciones entre los ligandos y la enzima durante un tiempo simulado de 1 s. Los tres ligandos formaron complejos estables con BChE. El compuesto formó más enlaces de hidrógeno y otras interacciones con BChE en comparación con GAL y CCN, lo que sugiere una mayor afinidad de unión. La unión más fuerte del compuesto a BChE podría explicar su superior actividad anti-BChE observada en experimentos anteriores.