Perfilado Transcripcional y Caracterización Molecular del Mutante Link: Una Nueva Proteína STY1099 con la Respuesta al Estrés por Peróxido y la División Celular de la Serovar Enteritidis
Autores: Vidovic, Sinisa; Liu, Xiaoying; An, Ran; Mendoza, Kristelle M.; Abrahante, Juan E.; Johny, Anup K.; Reed, Kent M.
Idioma: Inglés
Editor: MDPI
Año: 2019
Acceso abierto
Artículo científico
2019
Perfilado Transcripcional y Caracterización Molecular del Mutante Link: Una Nueva Proteína STY1099 con la Respuesta al Estrés por Peróxido y la División Celular de la Serovar Enteritidis
Categoría
Ciencias Naturales y Subdisciplinas
Subcategoría
Biología
Palabras clave
Proteína no caracterizada
Gen
STY1099
Nanopartícula de ZnO
Enteritidis
Respuesta al estrés
Transcriptómica
Proteómica
Homeostasis redox
Estrés por peróxido
Co-inmunoprecipitación
Proteínas de división celular
MinD
FtsH
MerB
Licencia
CC BY-SA – Atribución – Compartir Igual
Consultas: 15
Citaciones: Sin citaciones
La proteína no caracterizada STY1099, codificada por el gen, fue identificada previamente como la proteína más alterada (es decir, sobreexpresada) entre el estimulón de nanopartículas de ZnO de la serovariedad Enteritidis. Aquí combinamos varios ensayos relacionados con la respuesta al estrés con genética funcional, análisis transcriptómicos y proteómicos globales para caracterizar el gen y su producto STY1099. La exposición de Enteritidis a HO (es decir, peróxido de hidrógeno) resultó en una sobreexpresión significativa (< 0.0001) del gen, mientras que la exposición a paraquat (es decir, superóxido) no alteró la expresión del gen. El mutante delta de Enteritidis expuesto a 0.75 mM de HO mostró una viabilidad significativamente reducida (< 0.05) en comparación con la cepa salvaje. Además, los análisis transcriptómicos comparativos respaldados por el ensayo de Co-inmunoprecipitación (Co-IP) revelaron que la proteína STY1099 juega un papel en la homeostasis redox durante el ataque de estrés por peróxido a través de su participación en los procesos de reductasa de nitrato respiratorio, actividades oxidoreductasas, captación celular y respuesta al estrés. Además, encontramos que la proteína STY1099 tiene una ubicación subcelular monopolar y que interactúa con proteínas clave de división celular, MinD y FtsH, así como con una proteína determinante de forma de bastón, MerB.
Descripción
La proteína no caracterizada STY1099, codificada por el gen, fue identificada previamente como la proteína más alterada (es decir, sobreexpresada) entre el estimulón de nanopartículas de ZnO de la serovariedad Enteritidis. Aquí combinamos varios ensayos relacionados con la respuesta al estrés con genética funcional, análisis transcriptómicos y proteómicos globales para caracterizar el gen y su producto STY1099. La exposición de Enteritidis a HO (es decir, peróxido de hidrógeno) resultó en una sobreexpresión significativa (< 0.0001) del gen, mientras que la exposición a paraquat (es decir, superóxido) no alteró la expresión del gen. El mutante delta de Enteritidis expuesto a 0.75 mM de HO mostró una viabilidad significativamente reducida (< 0.05) en comparación con la cepa salvaje. Además, los análisis transcriptómicos comparativos respaldados por el ensayo de Co-inmunoprecipitación (Co-IP) revelaron que la proteína STY1099 juega un papel en la homeostasis redox durante el ataque de estrés por peróxido a través de su participación en los procesos de reductasa de nitrato respiratorio, actividades oxidoreductasas, captación celular y respuesta al estrés. Además, encontramos que la proteína STY1099 tiene una ubicación subcelular monopolar y que interactúa con proteínas clave de división celular, MinD y FtsH, así como con una proteína determinante de forma de bastón, MerB.