Las fimbrias son largas organelas de adhesión proteicas expresadas en la envoltura bacteriana, adaptadas evolutivamente por cepas para la colonización de los revestimientos epiteliales. Utilizando arreglos de glicanos del Consorcio para Glicómica Funcional (CFG), se examinaron los dominios de lectina de los adhesivos fimbriales F17G y FedF de enterotoxigénicos (ETEC) y del adhesivo FimH de uropatogénicos. Esto ha llevado al descubrimiento de un receptor más específico para F17G, GlcNAcbeta1,3Gal. No surgieron diferencias significativas de los perfiles de unión a glicanos de los dominios de lectina F17G de cinco cepas diferentes. Sin embargo, se indicaron variaciones en los aminoácidos dependientes de la cepa, predominantemente hacia la arginina cargada positivamente, por la unión de sulfato en las estructuras cristalinas de FedF y F17G. Para FedF, no se pudieron observar uniones significativas en el arreglo de glicanos CFG. Por lo tanto, se generó un arreglo de tipo "shotgun" a partir de raspados de microvellosidades del yeyuno distal de un lechón de 3 semanas que estaba a punto de ser destetado. En este arreglo, el hexasacárido tipo 1 del grupo sanguíneo A emergió como un receptor para el dominio de lectina FedF y, notablemente, también para el fimbrio F18. Se encontró que F17G reconoce selectivamente especies de glicanos con un GlcNAc terminal, caracterizando las mucinas intestinales. En conclusión, F17G y FedF reconocen largas secuencias de glicanos que solo pudieron ser identificadas utilizando el enfoque "shotgun". Curiosamente, las cepas de ETEC muestran una gran capacidad para adaptar sus adhesivos fimbriales a nichos ecológicos a través de interacciones impulsadas por carga, congruente con la unión a superficies mucosas gruesas que exhiben un gradiente ácido a lo largo del tracto intestinal.