En las plantas, la vía independiente de mevalonato (MVA) plastidial es necesaria para la modificación con grupos geranilgeranilos de las proteínas con motivo CaaL, que son sustratos de la geranilgeraniltransferasa tipo I (PGGT-I). Como consecuencia, la fosmidomicina, un inhibidor específico de la reductoisomerasa/DXR de 1-deoxi--xilulosa (DX)-5 fosfato, el segundo enzima en esta llamada vía de fosfato de metileritritol (MEP), también actúa como un inhibidor efectivo de la prenilación de proteínas. Esto se puede visualizar en células vegetales mediante microscopía confocal al expresar la proteína sensor de prenilación GFP-CaM-CVIL. Después del tratamiento con fosmidomicina, la localización en la membrana plasmática de este sensor basado en GFP se altera, y se observa en su lugar una distribución nuclear de fluorescencia. En células de tabaco, una pantalla visual de condiciones que permiten la localización en la membrana en presencia de fosmidomicina identificó el éster metílico del ácido jasmonico (MeJA) como un químico capaz de superar gradualmente la inhibición. Usando líneas mutantes de pérdida de función de preniltransferasa de proteínas de Arabidopsis que expresan proteínas GFP-CaM-CVIL, demostramos que en presencia de MeJA, la farnesiltransferasa de proteínas (PFT) puede modificar el sensor GFP-CaM-CVIL, un sustrato que la enzima no reconoce en condiciones estándar. Similar a MeJA, el farnesol y el MVA también alteran la especificidad del sustrato de proteínas de PFT, mientras que el DX y el geranilgeraniol tienen un efecto limitado o nulo. Nuestros datos sugieren que MeJA ajusta la especificidad del sustrato de proteínas de PFT al promover una interacción metabólica que dirige el origen del grupo prenilo utilizado para modificar la proteína. El MVA, o un metabolito derivado del MVA, parece ser un intermediario metabólico clave para este cambio en la especificidad del sustrato.