La proteína de choque térmico 70 (HSP70) es una chaperona proteica conservada evolutivamente en organismos procariotas y eucariotas. Esta familia está involucrada en el mantenimiento de la homeostasis fisiológica al asegurar el correcto plegamiento y replegamiento de las proteínas. La familia HSP70 en plantas terrestres se puede dividir en subfamilias de HSP70 localizadas en el citoplasma, retículo endoplásmico (RE), mitocondria (MT) y cloroplasto (CP). En la alga roja marina, se ha caracterizado la expresión inducible por calor de dos genes citoplasmáticos; sin embargo, se sabe poco sobre la presencia de otras subfamilias y sus perfiles de expresión bajo condiciones de estrés térmico. Aquí, identificamos genes que codifican una proteína HSP70 de MT y dos de RE y confirmamos su expresión inducible por calor a 25 grados C. Además, determinamos que la fluidificación de la membrana dirige la expresión génica para las proteínas HSP70 localizadas en el RE, MT y CP, al igual que las HSP70 citoplasmáticas. El gen para la HSP70 localizada en el CP está presente en el genoma del cloroplasto; por lo tanto, nuestros resultados indican que la fluidificación de la membrana es un desencadenante para la inducción coordinada impulsada por calor de genes albergados por los genomas nuclear y plastidial. Proponemos este mecanismo como un sistema regulador único común en los Bangiales, en el que la HSP70 localizada en el CP suele estar codificada en el genoma del cloroplasto.