En un estudio previo, informamos que el ()-1,2-diselenano-4-amina () cataliza el plegamiento oxidativo de proteínas a través de mecanismos catalíticos similares a la isomerasa de disulfuro de proteínas (PDI) y que la conjugación directa de un aminoácido básico (Xaa: His, Lys o Arg) a través de un enlace amida mejora la actividad catalítica al aumentar su potencial de reducción de diselenuro (Se-Se) (grados). En este estudio, para modular las propiedades redox de Se-Se y la asociación de los compuestos con un sustrato proteico, se sintetizaron nuevos catalizadores, en los que se insertó un espaciador de Gly entre y Xaa. La comparación exhaustiva de las actividades catalíticas similares a PDI y los valores de grados entre , -Xaa y -Gly-Xaa mostró que la inserción de un espaciador de Gly en -Xaa no cambió o redujo ligeramente la actividad similar a PDI y los valores de grados. Sin embargo, es importante destacar que solo -Gly-Arg se desvió de esta generalidad y mostró un valor de grados y una actividad similar a PDI claramente aumentados en comparación con el compuesto correspondiente sin espaciador de Gly (-Arg); por el contrario, su actividad catalítica fue la más alta entre los compuestos de diselenuro empleados en este estudio, mientras que este aumento anormal de la actividad catalítica de -Gly-Arg no pudo ser completamente explicado por la termodinámica del enlace Se-Se y su capacidad de asociación con sustratos proteicos.