Los dominios canónicos de ASC, PYD y CARD, están interconectados por un conector largo y semirigido. La base molecular y el propósito de la característica altamente dinámica de ASC siguen siendo elusivos. En este estudio, se utilizaron simulaciones de dinámica molecular de átomos completos para examinar el papel del conector y la dinámica interdominio del monómero de ASC. Como se reveló en el análisis de componentes principales (PCA), el conector flexible permite la dinámica interdominio y la rotación. El tropiezo entre dominios se atribuye parcialmente a la porción helicoidal de los residuos N-terminales en el conector. Además, el conector exhibe una cierta preferencia estructural debido a la inclinación estructural tipo giro del N-terminal y la presencia de varios prolinas en el conector. Tales preferencias estructurales conducen a la indisponibilidad de regiones para interacciones tipo I de PYD con CARDs, como lo evidencia el análisis de restricción espacial de CARD. En conclusión, el conector semirigido introduce dinámicas interdominio funcionalmente relevantes, potencialmente mejorando la autoensamblaje de PYD y el posterior ensamblaje del complejo inflammasoma.