En las células eucariotas, las mitocondrias albergan antiguas vías bioenergéticas y biosintéticas esenciales. Las proteínas del motivo LYR (leucina/tirosina/arginina) (LYRMs) de la superfamilia similar a Complex1_LYR interactúan con complejos proteicos de origen bacteriano. Muchas proteínas LYR funcionan como subunidades adicionales (LYRM3 y LYRM6) o nuevos factores de ensamblaje (LYRM7, LYRM8, ACN9 y FMC1) de los complejos centrales de fosforilación oxidativa (OXPHOS). Se han proporcionado conocimientos estructurales sobre las subunidades accesorias del complejo I, LYRM6 y LYRM3, mediante análisis de estructuras de EM y rayos X del complejo I de bovino y de la levadura, respectivamente. Estudios estructurales y bioquímicos combinados revelaron que LYRM6 reside en el brazo de la matriz cerca del sitio de reducción de ubiquinona. Para LYRM3, se sugiere una posición en el brazo de la membrana de bombeo de protones distal que enfrenta el espacio de la matriz. Se supone que ambos LYRMs anclan de manera independiente una proteína transportadora de acilo (ACPM) al complejo I. La función de esta interacción proteica duplicada de ACPM con el complejo respiratorio I sigue siendo desconocida. El análisis de pantallas de interacción proteína-proteína, análisis genéticos y LYRMs de múltiples dominios predichos ofrecen más pistas sobre una red de interacción y la función similar a un adaptador de las proteínas LYR en las mitocondrias.