La unión de ARN al CCRRM de PABPN1 induce un cambio de conformación
Autores: Zhang, Shengping; Chen, Ting; Zhang, Yunlong; Lu, Changrui
Idioma: Inglés
Editor: MDPI
Año: 2025
Acceso abierto
Artículo científico
2025
La unión de ARN al CCRRM de PABPN1 induce un cambio de conformación
Categoría
Ciencias Naturales y Subdisciplinas
Subcategoría
Biología
Palabras clave
Proteína de unión a poli(A) nuclear
Capacidad de unión a ARN
Fragmento CCRRM
Dispersión de rayos X a pequeño ángulo
Cambios conformacionales
Especificidad de unión
Licencia
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Consultas: 15
Citaciones: Sin citaciones
PABPN1 es una proteína nuclear de unión a poli(A) altamente conservada en eucariotas. Este estudio utilizó ensayos de desplazamiento por movilidad electroforética, interferometría de biocapa y acilación selectiva de 2-hidroxilo analizada por extensión de cebadores para confirmar la capacidad de unión al ARN. Encontramos que el fragmento CCRRM de PABPN1 exhibe alta afinidad por el ARN poli(A), muestra afinidad moderada por secuencias ricas en GU y CU, y presenta una unión mínima a secuencias ricas en AU y CA. Además, se empleó dispersión de rayos X a pequeño ángulo para analizar las conformaciones en solución de CCRRM en sus estados libres de ARN y unidos al ARN. Los resultados revelaron que la unión al ARN induce cambios conformacionales, principalmente en la región CC. Este ajuste estructural local puede mejorar la capacidad de la proteína para interactuar con el ARN, mejorando así la especificidad de unión.
Descripción
PABPN1 es una proteína nuclear de unión a poli(A) altamente conservada en eucariotas. Este estudio utilizó ensayos de desplazamiento por movilidad electroforética, interferometría de biocapa y acilación selectiva de 2-hidroxilo analizada por extensión de cebadores para confirmar la capacidad de unión al ARN. Encontramos que el fragmento CCRRM de PABPN1 exhibe alta afinidad por el ARN poli(A), muestra afinidad moderada por secuencias ricas en GU y CU, y presenta una unión mínima a secuencias ricas en AU y CA. Además, se empleó dispersión de rayos X a pequeño ángulo para analizar las conformaciones en solución de CCRRM en sus estados libres de ARN y unidos al ARN. Los resultados revelaron que la unión al ARN induce cambios conformacionales, principalmente en la región CC. Este ajuste estructural local puede mejorar la capacidad de la proteína para interactuar con el ARN, mejorando así la especificidad de unión.