El cáncer sigue siendo un desafío importante en el campo de la medicina, lo que requiere estrategias terapéuticas innovadoras. Las vías de señalización de la quinasa de proteínas activadas por mitógenos (MAPK), particularmente la Quinasa Regulada por Señales Extracelulares 1 y 2 (ERK1/2), desempeñan roles fundamentales en la patogénesis del cáncer. Recientemente, la ERK5 (también conocida como MAPK7) ha surgido como un objetivo atractivo debido a su papel compensatorio en la progresión del cáncer tras la terminación de la señalización de ERK1. Este estudio explora el potencial del Compuesto 22ac, un nuevo inhibidor de molécula pequeña, para dirigirse simultáneamente a ERK1 y ERK5 en células cancerosas. Mediante simulaciones de dinámica molecular, investigamos la afinidad de unión, dinámica conformacional y estabilidad del Compuesto 22ac al interactuar con ERK1 y ERK5. Nuestros resultados indican que el Compuesto 22ac forma interacciones fuertes con residuos clave en el bolsillo de unión al ATP tanto de ERK1 como de ERK5, inhibiendo efectivamente su actividad catalítica. Además, las simulaciones revelan diferencias sutiles en los modos de unión del Compuesto 22ac en los dos quinasas, arrojando luz sobre el mecanismo de inhibición dual. Esta investigación no solo aclara un mecanismo de acción estructural del Compuesto 22ac, sino que también destaca su potencial como un agente terapéutico prometedor para el tratamiento del cáncer. La inhibición dual de ERK1 y ERK5 por el Compuesto 22ac ofrece un enfoque novedoso para interrumpir la cascada de señalización de MAPK, obstaculizando así la progresión del cáncer. Estos hallazgos pueden contribuir al desarrollo de terapias dirigidas que podrían mejorar el pronóstico de los pacientes con cáncer.