Las proteínas de unión a acilo-CoA (ACBPs) de las plantas funcionan en el desarrollo de las plantas y en las respuestas al estrés, con algunas ACBPs interactuando con socios proteicos. Este estudio probó la interacción entre dos ACBPs de Clase II (GmACBPs) y siete quinasas, utilizando ensayos de dos híbridos en levadura (Y2H) y complementación de fluorescencia bimolecular (BiFC). Los resultados revelaron que tanto GmACBP3.1 como GmACBP4.1 interactúan con dos quinasas de soja, una quinasa de proteínas activada por mitógenos MPK2 y una quinasa de serina/treonina SAPK2, destacando la importancia del dominio de repetición de anquirina (ANK) en la facilitación de interacciones proteína-proteína. Además, un ensayo de quinasa y un posterior SDS-PAGE con Phos-tag determinaron que GmMPK2 y GmSAPK2 poseen la capacidad de fosforilar ACBPs de Clase II. Adicionalmente, se predijeron los sitios fosforilados específicos de quinasa para las ACBPs de Clase II utilizando bases de datos. También se utilizó el servidor HDOCK para predecir los modelos de unión de las ACBPs de Clase II con estas dos quinasas, y los resultados indicaron que los residuos afectados se encontraban en la región ANK de las ACBPs de Clase II en ambos modelos de acoplamiento, alineándose con los hallazgos de los experimentos de Y2H y BiFC. Este es el primer informe que describe la interacción entre las ACBPs de Clase II y las quinasas, sugiriendo que las ACBPs de Clase II tienen potencial como fosfo-proteínas que impactan en las vías de señalización.