La mioglobina, una proteína hemo involucrada en el almacenamiento y transporte de oxígeno, también exhibe actividad pseudo-peroxidasa al catalizar la descomposición del peróxido de hidrógeno. Si bien esta función enzimática está bien documentada, el potencial de inhibición por sustrato a altas concentraciones de peróxido de hidrógeno sigue siendo poco explorado. En este estudio, nuestro objetivo fue investigar las propiedades cinéticas de la actividad similar a peroxidasa de la mioglobina, centrándonos en la inhibición por sustrato a lo largo del tiempo. Empleamos ensayos espectrofotométricos para monitorear las tasas de reacción de la mioglobina expuesta a concentraciones crecientes de peróxido de hidrógeno. Nuestros resultados muestran que la actividad de la mioglobina comienza a declinar dentro de los 3 minutos de exposición al peróxido de hidrógeno y alcanza una inhibición total después de aproximadamente 30 minutos. Esta inhibición progresiva sugiere que la mioglobina experimenta un proceso de inactivación retardada en lugar de una pérdida inmediata de función. Además, ampliamos la investigación a la hemoglobina, comparando su respuesta al peróxido de hidrógeno, y los datos preliminares sugieren diferencias en la dinámica de inhibición por sustrato. Estos hallazgos proporcionan nuevas perspectivas sobre la regulación de la función oxidativa de la mioglobina y sugieren posibles implicaciones fisiológicas para el estrés oxidativo y el equilibrio redox, especialmente en relación con otras proteínas hemo como la hemoglobina.