La fuerza de corte ejercida sobre los uropatógenos que se adhieren a las superficies hace que las fimbrias tipo 1 se estiren como resortes para engancharse a los receptores mannosídicos. Este mecanismo se inicia por una interrupción de las interacciones cuaternarias entre la lectina y el pilina del adhesivo FimH de dos dominios y se transduce alostéricamente al bolsillo de unión de manosa de FimH para aumentar su afinidad. La adhesión específica a manosa de 14 patovares se midió bajo flujo, utilizando detección de resonancia de plasmones de superficie en interfaces de oro recubiertas de grafeno funcionalizado. El aumento del corte tuvo importantes consecuencias diferenciales en la adhesión bacteriana. Los aislados adherentes-invasivos, obtenidos de las heces y biopsias de pacientes con enfermedad de Crohn, cambiaron consistentemente su comportamiento de adhesión menos bajo corte y mostraron señales SPR más bajas, en comparación con los que infectan oportunistamente el tracto urinario, los intestinos o los lugares de prótesis de rodilla y cadera. Ejemplificamos esto aún más con los comportamientos extremos de las cepas de referencia UTI89 y LF82. Mientras que sus pilinas principales FimA tienen secuencias idénticas, FimH de LF82 está marcado por la mutación Thr158Pro. Situado en la región interdominio conocida por llevar puntos calientes de mutaciones en patotipos, se indica que el residuo 158 juega un papel estructural en la regulación alostérica de la adhesión bacteriana mediada por fimbrias tipo 1.