El objetivo de la investigación era comprender las actividades bioquímicas del hidrolizado de proteína de leche de soja (SMP). La hidrólisis se llevó a cabo con diferentes concentraciones de papaína (0.008 g·L, 0.016 g·L, 0.032 g·L y 0.064 g·L). La capacidad antioxidante se midió mediante la capacidad reductora férrica del plasma (FRAP) y los ensayos de 2,2-Difenil-1-picrilhidrazil (DPPH). La actividad antiangiotensina del hidrolizado se midió mediante la enzima convertidora de angiotensina recombinante y el sustrato Abz-FRK(Dnp)-P. Se estudiaron las contribuciones del inhibidor de tripsina Kunitz (KTI) y del inhibidor de Bowman-Birk (BBI) en la antigenicidad, y la digestión in vitro del SMP hidrolizado con papaína. Se utilizaron anticuerpos policlonales de conejo anti-KTI y anti-BBI junto con un anticuerpo secundario de cabra anti-IgG de Rb marcado con peroxidasa para identificar la antigenicidad de KTI y BBI en SMP no hidrolizado y hidrolizado con papaína. La capacidad antioxidante y la actividad antiangiotensina del SMP aumentaron después de la hidrólisis de la SMP con papaína. La antigenicidad específica de KTI y BBI se redujo en SMP al aumentar la concentración de papaína. Sin embargo, hubo interacción entre SMP hidrolizado con papaína y tripsina en gel nativo, mientras que la interacción con quimotripsina estuvo ausente. La interacción entre tripsina y SMP se redujo debido a la hidrólisis de papaína de manera dependiente de la concentración. Según el protocolo de simulación de digestión gastrointestinal in vitro (Infogest), la digestibilidad de SMP no aumentó estadísticamente.