La coproporfirinógeno oxidasa (CgoX) y la protoporfirinógeno oxidasa (PgoX) catalizan la oxidación del tetrapirrol cíclico flexible de los compuestos de porfirinógeno en compuestos de porfirina macrocíclicos completamente conjugados y planos durante la biosíntesis del hemo. Estas enzimas se activan a través de diferentes vías. CgoX oxida el coproporfirinógeno III a coproporfirina III en la vía dependiente de coproporfirina, mientras que PgoX oxida el protoporfirinógeno IX a protoporfirina IX en el penúltimo paso de la vía dependiente de protoporfirina. El análisis filogenético presentado aquí demuestra una clara diferenciación entre las dos clases de enzimas, como lo evidencia el agrupamiento de secuencias en clados distintos, y muestra que, en el origen de la evolución de las oxidasas tipo porfirinógeno, se encontraron PgoXs de cianobacterias, que estaban notablemente separadas de los representantes descendientes de PgoX y de todas las variantes posteriores de PgoX, lo que llevó a muchos clados eucariotas. Las secuencias de CgoX que se originaron del monodermo estaban bien separadas de los clados precursores que contenían tipos de PgoX y representan un tipo peculiar de especiación genética. Se discuten las similitudes y diferencias estructurales entre estas dos oxidasas basándose en su alineación de secuencias de proteínas y una comparación estructural.