Existe un gran interés en cómo interactúan las bacterias con las glicoproteínas de mucina para colonizar las superficies mucosas. En este estudio, hemos evaluado la viabilidad de utilizar glicoproteínas de mucina recombinantes para estudiar la interacción del patógeno gástrico con MUC5AC, una mucina por la cual el organismo muestra un tropismo distinto. Se generaron poblaciones clonales estables de células que expresan un constructo que codifica una versión truncada de MUC5AC que contiene los extremos N y C intercalados con dos secuencias nativas de repeticiones en tándem (N + 2TR + C). Se evaluó la unión a la proteína inmunoprecipitada de lisados celulares y sobrenadantes. Se pudo detectar mucina de alto peso molecular tanto en los lisados celulares como en los sobrenadantes de las células transfecatdas. La proteína recombinante formó oligómeros de alto peso molecular, fue glicosilada y se sometió a un corte similar a la MUC5AC nativa y fue secretada por la célula. Se unió mejor a la mucina secretada que a la mucina intracelular, lo que sugiere que las modificaciones en la MUC5AC extracelular promovieron la unión. El análisis de lectinas demostró que la mucina secretada estaba diferencialmente glicosilada en comparación con la mucina intracelular. También se unió a una proteína C-terminal recombinante de MUC5AC, pero la unión a esta proteína no inhibió la unión a la proteína N + 2TR + C. Este estudio demuestra la viabilidad de utilizar mucinas recombinantes que contienen secuencias de repeticiones en tándem para evaluar las interacciones de la mucina microbiana.