Las proteínas son compuestos bioactivos con un alto potencial para ser aplicados en la industria biofarmacéutica, en la ciencia alimentaria y como biocatalizadores. Sin embargo, la estabilidad de las proteínas es muy difícil de mantener fuera del entorno nativo, lo que dificulta sus aplicaciones. Los líquidos iónicos fluorados (FILs) son una familia prometedora de líquidos iónicos activos en superficie (SAILs) que tienen un comportamiento anfifílico y la capacidad de autoagregarse en soluciones acuosas mediante la formación de sistemas coloidales. En este trabajo, la proteína lisozima fue seleccionada para inferir sobre la influencia de los FILs en su estabilidad y actividad. Luego, se determinó la citotoxicidad de los FILs para evaluar su biocompatibilidad, concluyendo que los compuestos seleccionados tienen una citotoxicidad despreciable. Por lo tanto, se utilizó la espectroscopía UV-visible para inferir las interacciones FIL-lisozima, concluyendo que la interacción predominante es la encapsulación de la lisozima por los FILs. La eficiencia de encapsulación también fue probada, lo cual depende en gran medida de la concentración y del anión de FIL. Finalmente, se evaluó la bioactividad y la estabilidad térmica de la lisozima, y se concluyó que la lisozima encapsulada mantiene su actividad y estabilidad térmica, concluyendo que los FILs pueden ser un estabilizador potencial a utilizar en sistemas de liberación basados en proteínas.