Flightin es una proteína de unión a la miosina presente en Pancrustacea. En , flightin se expresa en los músculos de vuelo indirectos (IFM), donde es necesario para la rigidez flexional, la integridad estructural y la determinación de la longitud de los filamentos gruesos. La comparación de las secuencias de flightin de múltiples especies reveló una organización tripartita indicativa de tres dominios funcionales sujetos a diferentes restricciones evolutivas. Utilizamos microscopía de fuerza atómica para investigar los roles funcionales del dominio N-terminal y del dominio C-terminal que muestran diferentes patrones de conservación de secuencia. Los filamentos gruesos que contienen un flightin truncado en el dominio C-terminal () son significativamente más cortos (2.68 +/- 0.06 m; < 0.005) que los filamentos gruesos que contienen un flightin de longitud completa (; 3.21 +/- 0.05 m) y los filamentos gruesos que contienen un flightin truncado en el dominio N-terminal (; 3.21 +/- 0.06 m). La longitud de persistencia se redujo significativamente en (418 +/- 72 m; < 0.005) en comparación con (1386 +/- 196m) y (1128 +/- 193 m). El análisis estadístico de cadenas poliméricas reveló que el dominio C-terminal cumple un papel secundario en la propensión a la flexión de los filamentos gruesos. Nuestros resultados indican que los dominios amino y carboxilo de flightin hacen contribuciones distintas a la biomecánica de los filamentos gruesos. Proponemos que estos roles distintos surgen de la interacción entre la selección natural y la selección sexual dado el doble papel de IFM en el vuelo y los comportamientos de cortejo.