La transcriptasa inversa (RT) del VIH-1 es una enzima multifuncional responsable de la transcripción del genoma de ARN del virus VIH en ADN adecuado para su incorporación dentro del ADN de las células huésped humanas. Su papel crucial en el ciclo de vida viral la ha convertido en uno de los principales objetivos para la terapia con fármacos antirretrovirales. La clase de fármacos inhibidores de la RT no nucleosídicos (NNRTI) se une alostéricamente a la enzima, afectando muchos aspectos de su actividad. Utilizamos tanto modelos de red de grano grueso como dinámicas moleculares atomísticas para explorar los cambios en la dinámica de la proteína inducidos por la unión de NNRTI. Identificamos cambios en la flexibilidad y conformación del residuo Glu396 en el agarre del cebador de RNasaH, lo que podría proporcionar una explicación para la aceleración en la tasa de escisión de RNasaH observada experimentalmente en la RT del VIH-1 unida a NNRTI. Además, sugerimos un camino plausible para que los cambios conformacionales y dinámicos se comuniquen desde la vecindad del bolsillo de unión de NNRTI hasta la RNasaH en el otro extremo de la enzima.