La isomerasa de xilosa (XI) es una enzima oxidoreductasa intramolecular y cataliza la conversión reversible de cetosas y aldosas, además de la bioconversión de etanol a partir de xilosa en la producción de bioetanol a partir de hemicelulosa. Tiene una amplia gama de aplicaciones industriales en los sectores de alimentos y farmacéuticos, particularmente en la producción del edulcorante jarabe de maíz alto en fructosa (HFCS). Es una de las enzimas industriales más utilizadas después de la proteasa. Teniendo esto en cuenta, se seleccionaron cuatro fuentes bacterianas de XI basadas en la temperatura de crecimiento, es decir, psicrófilas, mesófilas, termófilas e hipertermófilas, para analizar las características de estructura-función de la isomerasa de xilosa. Se encontró que la XI termófila era estructuralmente menos estable que la XI mesófila y la XI hipertermófila, mientras que la plasticidad estructural se comportaba de manera opuesta hacia las mesófilas. También se estudió la interacción de la isomerasa de xilosa (XI) con dos ligandos, a saber, Amino-2-Hidroximetil-Propan-1,3-Diol y (4R)-2-Metilpentano-2,4-Diol. La XI mesófila demostró una mejor afinidad de unión con aminoácidos estabilizadores estructurales (Ala, Asp, Gly, Leu y Arg). En comparación, la XI termófila mostró una afinidad de unión casi similar con ambos, Amino-2-Hidroximetil-Propan-1,3-Diol y (4R)-2-Metilpentano-2,4-Diol. Los resultados de esta investigación sugieren que la XI termófila, seguida de la XI mesófila, sería la más apropiada para establecer la estabilidad y sostenibilidad del proceso en la industria alimentaria.