La fosfatasa alcalina (ALP) de la familia PhoA es una enzima importante en mamíferos, microalgas y ciertas bacterias marinas. Desempeña un papel crucial en la desfosforilación de lipopolisacáridos (LPS) y nucleótidos, que sobreestimulan las vías de señalización celular y causan inflamación tisular en animales y humanos. La actividad y los niveles de expresión de ALP insuficientes se han relacionado con varios trastornos. Este estudio tiene como objetivo producir ALP recombinante de la bacteria marina KMM 296 (CmAP) en hojas transformadas y callos, y dilucidar la influencia del hospedador vegetal en sus propiedades físicas y químicas. Se ha demostrado que es versátil y se utiliza ampliamente como hospedador heterólogo en la agricultura molecular. El gen que codifica para CmAP fue clonado en los vectores binarios pEff y pHREAC y transformado en hojas a través de agroinfiltración y el método del disco de hoja para la inducción de callos utilizando la cepa EHA105. Las plantas transformadas fueron seleccionadas para la producción de CmAP recombinante (rCmAP) mediante su actividad enzimática y electroforesis de proteínas, correspondiente a 55 kDa de CmAP maduro. Se detectó una mayor actividad de rCmAP (14.6 U/mg) en un homogeneizado de hojas que portaban el constructo pEFF-CmAP, que fue purificado 150 veces utilizando afinidad por metales, seguido de cromatografía de intercambio aniónico. La actividad enzimática y la estabilidad se evaluaron a diferentes temperaturas (15-75 grados C) y tiempos de exposición.