Los dipeptidos han surgido como bloques de construcción atractivos para materiales supramoleculares gracias a su bajo costo, biocompatibilidad inherente, facilidad de preparación y amigabilidad con el medio ambiente, ya que no persisten en él. En particular, los aminoácidos hidrofóbicos son candidatos ideales para la autoensamblaje en disolventes polares y ecológicos, ya que se requiere un cierto nivel de hidrofobicidad para favorecer su agregación y reducir la solubilidad del péptido. En este trabajo, analizamos la capacidad de autoensamblaje y el gel de dipeptidos basados en los aminoácidos norvalina (Nva) y fenilalanina (Phe), estudiando todas sus combinaciones y sin ceder a enantiómeros, que muestran las mismas propiedades fisicoquímicas y, por lo tanto, el mismo comportamiento de autoensamblaje en entornos aquirales como los estudiados aquí. La difracción de rayos X de un solo cristal de todos los compuestos reveló detalles finos sobre su empaquetamiento molecular e interacciones no covalentes.