Estudio sobre los Efectos de los Aminoácidos Biológicamente Activos en la Micelización del Surfactante Aniónico Dodecil Sulfato de Sodio (SDS) a Diferentes Temperaturas
Autores: Elarbi, Fatima M.; Ettarhouni, Zaineb O.; Abdussalam-Mohammed, Wanisa; Mezoughi, Aysha B.
Idioma: Inglés
Editor: MDPI
Año: 2022
Acceso abierto
Artículo científico
2022
Estudio sobre los Efectos de los Aminoácidos Biológicamente Activos en la Micelización del Surfactante Aniónico Dodecil Sulfato de Sodio (SDS) a Diferentes Temperaturas
Categoría
Ciencias Naturales y Subdisciplinas
Subcategoría
Química
Palabras clave
Propiedades micelares
Surfactante aniónico
Laurilsulfato de sodio
Aminoácidos
Concentración micelar crítica
Tensión superficial
Licencia
CC BY-SA – Atribución – Compartir Igual
Consultas: 38
Citaciones: Sin citaciones
Las propiedades micelares del surfactante aniónico, el lauril sulfato de sodio (SDS), se modifican por los aminoácidos biológicamente activos. Los aminoácidos (AAs) han experimentado una variedad de interacciones y se propone que influyen en las micelas de SDS debido a sus interacciones hidrofóbicas nominadas. El presente estudio determina la concentración micelar crítica (CMC) de SDS en soluciones acuosas así como en soluciones acuosas de aminoácidos. Se consideran aquí tres aminoácidos (ácido glutámico, histidina y triptófano). Las mediciones conductométricas se llevaron a cabo utilizando un amplio rango de concentraciones de SDS a diferentes temperaturas. También se han aplicado experimentos de tensión superficial para estimar muchos parámetros superficiales, incluyendo la concentración superficial en exceso, el área ocupada por molécula de surfactante, la tensión superficial en CMC, la presión superficial en CMC y la energía libre de Gibbs de adsorción, la entalpía y el parámetro crítico de empaquetamiento. Curiosamente, los valores de CMC de SDS en agua y en aminoácidos acuosos estimados por el método de tensión superficial son comparables con los valores correspondientes obtenidos por el método de conductancia. Los parámetros termodinámicos de la micelización de SDS también se evaluaron tanto en presencia como en ausencia de AAs. Los aditivos de AAs trabajan para reducir los valores de CMC, así como los parámetros termodinámicos de SDS. Esta reducción depende en gran medida de la hidrofobicidad de la cadena lateral del AA. Los valores negativos de indican que la micelización de SDS en presencia de aminoácidos es termodinámicamente espontánea y exotérmica. Los resultados aquí podrían ser utilizados para aplicaciones farmacéuticas para estabilizar proteínas e inhibir la agregación de proteínas.
Descripción
Las propiedades micelares del surfactante aniónico, el lauril sulfato de sodio (SDS), se modifican por los aminoácidos biológicamente activos. Los aminoácidos (AAs) han experimentado una variedad de interacciones y se propone que influyen en las micelas de SDS debido a sus interacciones hidrofóbicas nominadas. El presente estudio determina la concentración micelar crítica (CMC) de SDS en soluciones acuosas así como en soluciones acuosas de aminoácidos. Se consideran aquí tres aminoácidos (ácido glutámico, histidina y triptófano). Las mediciones conductométricas se llevaron a cabo utilizando un amplio rango de concentraciones de SDS a diferentes temperaturas. También se han aplicado experimentos de tensión superficial para estimar muchos parámetros superficiales, incluyendo la concentración superficial en exceso, el área ocupada por molécula de surfactante, la tensión superficial en CMC, la presión superficial en CMC y la energía libre de Gibbs de adsorción, la entalpía y el parámetro crítico de empaquetamiento. Curiosamente, los valores de CMC de SDS en agua y en aminoácidos acuosos estimados por el método de tensión superficial son comparables con los valores correspondientes obtenidos por el método de conductancia. Los parámetros termodinámicos de la micelización de SDS también se evaluaron tanto en presencia como en ausencia de AAs. Los aditivos de AAs trabajan para reducir los valores de CMC, así como los parámetros termodinámicos de SDS. Esta reducción depende en gran medida de la hidrofobicidad de la cadena lateral del AA. Los valores negativos de indican que la micelización de SDS en presencia de aminoácidos es termodinámicamente espontánea y exotérmica. Los resultados aquí podrían ser utilizados para aplicaciones farmacéuticas para estabilizar proteínas e inhibir la agregación de proteínas.