Los miembros de la familia de proteínas plegadas en saposina y proteínas relacionadas que comparten un plegado similar (proteínas tipo saposina; SAPLIP) son proteínas de unión a membranas periféricas que realizan funciones celulares esenciales. Saposinas y SAPLIPs son abundantes tanto en el reino vegetal como animal, y se unen periféricamente a las membranas lipídicas para desempeñar roles importantes en la transferencia y hidrólisis de lípidos, mecanismos de defensa, estabilización de surfactantes y proliferación celular. Sin embargo, los estudios cuantitativos sobre la interacción entre proteínas y membranas son desafiantes debido a la diferente naturaleza de los dos componentes en relación con el tamaño, la estructura, la composición química y la polaridad. Utilizando liposomas y el miembro plegado en saposina saposina C (sapC) como sistemas modelo, describimos aquí un método para aplicar RMN de solución y dispersión de luz dinámica para estudiar la interacción entre SAPLIPs y membranas sintéticas a nivel cuantitativo. Específicamente, demostramos con RMN que sapC se une de manera reversible a la membrana sintética de manera controlada por pH y mostramos la naturaleza dinámica de sus propiedades fusogénicas con dispersión de luz dinámica. El método puede ser utilizado para inferir el pH óptimo para la unión a membranas y determinar una constante de disociación aparente (K) para la interacción proteína-liposoma. Proponemos que estos experimentos pueden aplicarse a otras proteínas que comparten el plegado en saposina.