Las proteínas de unión al colágeno (CBP), Cnm y Cbm, están involucradas en la endocarditis infecciosa causada por su capacidad de unión al colágeno. En este estudio, nos centramos en el dominio de unión al colágeno (CBD), que es responsable de la capacidad de unión al colágeno de CBP, y analizamos su estructura, actividad de unión y estabilidad utilizando variantes del dominio CBD. El CBD consiste en el dominio N1, un conector, el dominio N2 y un cierre (N1-N2~) según lo predicho a partir de las secuencias de aminoácidos. La estructura cristalina del Cnm/CBD se determinó a una resolución de 1.81 Å. N1_linker_N2 forma una estructura en anillo que puede envolver moléculas de colágeno, y el cierre interactúa con N1 para formar un broche en anillo. N1 y N2 tienen pliegues de inmunoglobulina similares. Las actividades de unión al colágeno de Cbm/CBD y sus variantes de dominio se examinaron utilizando ELISA. N1-N2~ se unió al colágeno con = 2.8 M, y la variante sin cierre (N1-N2) mostró una unión más débil ( = 28 M). La variante sin conector (N1N2~) y las variantes de un solo dominio (N1 y N2) no mostraron actividad de unión, mientras que la variante intercambiada de dominio (N2-N1~) mostró capacidad de unión, lo que indica que los dos dominios N y el conector son importantes para la unión al colágeno. Los experimentos de desnaturalización térmica mostraron que N1-N2 era ligeramente menos estable que N1-N2~, y que N2 era más estable que N1. Los resultados de este estudio proporcionan una base para el desarrollo de inhibidores de CBD y la investigación aplicada que utiliza su capacidad de unión al colágeno.