Se realizó un cribado de una biblioteca metagenómica de suelos antárticos en busca de enzimas lipolíticas, lo que permitió la aislamiento de una nueva esterase citosólica de la familia de hidrolasas alfa/beta 6, llamada MHlip. Esta enzima está relacionada con genes hipotéticos que codifican esterases, arilesterasas y peroxidazas, entre otros. MHlip fue producida, purificada y se determinó su actividad. El perfil de sustrato de MHlip revela una alta especificidad por ésteres de nitrofenilo cortos. La actividad óptima aparente de MHlip se midió para el acetato de nitrofenilo, a 33 grados C, en un rango de pH de 6-9. Se investigó el desdoblamiento térmico de MHlip mediante métodos espectrofotométricos, destacando una transición (Tm) a 50 grados C. La caracterización bioquímica de esta enzima mostró su adaptación a temperaturas frías, incluso cuando no presentaba firmas evidentes asociadas con proteínas adaptadas al frío. Así, la adaptación de MHlip al frío probablemente resulta de muchas modificaciones estructurales discretas, lo que permite que la proteína permanezca activa a bajas temperaturas. La metagenómica funcional es un enfoque poderoso para aislar nuevas enzimas con propiedades biofísicas específicas (por ejemplo, adaptación al frío). Además, a pesar de la creciente cantidad de ADN secuenciado, aún se requiere la caracterización funcional de nuevos catalizadores derivados del medio ambiente, especialmente para familias de proteínas poco caracterizadas como las hidrolasas alfa/beta.