La expresión de la proteína reguladora aguda esteroidogénica (STAR) es necesaria para el transporte de colesterol a las mitocondrias para iniciar la esteroidogénesis en las glándulas suprarrenales y los gónadas. STAR se sintetiza como una proteína precursora de 37 kDa que se dirige a las mitocondrias y se importa y procesa a una proteína intra-mitocondrial de 30 kDa. La estimulación por hormonas tróficas de la vía de señalización de la proteína quinasa A (PKA) dependiente de cAMP es el principal contribuyente a la regulación transcripcional y post-transcripcional de la síntesis de STAR. Muchos estudios se han centrado en los mecanismos de control mediado por cAMP-PKA de la síntesis de STAR, mientras que hay pocos informes sobre las vías de degradación de STAR. El objetivo de este estudio fue determinar el efecto de la señalización dependiente de cAMP-PKA en la estabilidad de la proteína STAR. Hemos utilizado las células adrenocorticales Y1 de ratón sensibles a cAMP-PKA y las células Kin-8 deficientes en PKA para medir la fosforilación de STAR y la vida media de la proteína. Se utilizaron análisis de Western blot y experimentos estándar de pulso-rastreo con radiolabel para determinar el estado de fosforilación de STAR y la vida media de la proteína, respectivamente. Nuestros datos demuestran que la fosforilación de STAR dependiente de PKA no contribuye a la estabilidad de la proteína STAR de 30 kDa en las mitocondrias. Además, mostramos que la inhibición del proteasoma 26S no bloquea la fosforilación del precursor de STAR ni la producción de esteroides en las células Y1. Estos datos sugieren que STAR puede mantener su función y promover la esteroidogénesis bajo condiciones de inhibición del proteasoma.