La piruvato descarboxilasa (PDC) es una enzima clave involucrada en la fermentación de etanol, y cataliza la descarboxilación del piruvato a acetaldehído y CO. Se encuentran en hipertermófilos PDCs/PORs bifuncionales que también tienen actividad adicional de piruvato:ferrodoxina oxidoreductasa (POR), y son en su mayoría sensibles al oxígeno y dependientes de CoA. La actividad de PDC termostable y estable al oxígeno es altamente deseable para aplicaciones biotecnológicas. Las enzimas de los termoacidófilos fueron purificadas y caracterizadas, y se determinaron comparativamente sus propiedades biofísicas y bioquímicas. Se demostró que ambas enzimas eran heterodiméricas, y sus dos subunidades fueron determinadas por SDS-PAGE como 37 +/- 3 kDa y 65 +/- 2 kDa, respectivamente. Las enzimas purificadas mostraron tanto actividades de PDC como de POR que eran dependientes de CoA, y fueron termostables con tiempos de vida media de 2.9 +/- 1 y 1.1 +/- 1 h a 80 gradosC, respectivamente. No hubo pérdida de actividad en presencia de oxígeno. Los valores óptimos de pH para su actividad de PDC y POR se determinaron en 7.9 y 8.6, respectivamente. En conclusión, tanto SsPOR/PDC como SaPOR/PDC termostables catalizan la producción dependiente de CoA de acetaldehído a partir de piruvato en presencia de oxígeno.