La actina es una de las proteínas más abundantes y versátiles en las células eucariotas. Como se ha discutido en muchas contribuciones a este Número Especial, su transición de una forma monomérica de G-actina a una forma filamentosa de F-actina juega un papel crítico en una variedad de procesos celulares, incluyendo el control de la forma celular y la motilidad celular. Una vez polimerizada a partir de G-actina, la F-actina forma el núcleo central de los filamentos delgados musculares y actúa como pistas moleculares para la actividad motora basada en la miosina. El ciclo de puente cruzado dependiente de ATP de la unión y separación de la miosina impulsa el deslizamiento de los filamentos gruesos de miosina sobre los filamentos delgados en el músculo y la translocación de carga en células somáticas. La variación en la función de la actina depende de la variación en el comportamiento de las isoformas de miosina musculares y no musculares, así como de las interacciones con una plétora de proteínas adicionales que se unen a la actina. Se ha dedicado un extenso trabajo a definir la cinética de la generación de fuerza basada en la actina impulsada por la actividad ATPasa de la miosina. Además, en la última década, la microscopía electrónica de crioha congelada ha revelado los detalles a nivel atómico de la unión de las isoformas de miosina en la superficie de la F-actina. La mayoría de los relatos sobre las interacciones estructurales entre la miosina y la actina se describen desde la perspectiva de la molécula de miosina. Aquí, discutimos la unión de la miosina a la actina desde la superficie de la actina. Luego describimos las características estructurales conservadas de la actina requeridas para la unión de todas o la mayoría de las isoformas de miosina, al mismo tiempo que señalamos interacciones específicas únicas de las isoformas de miosina.