Las interacciones proteína-ligando son fundamentales para todos los procesos bioquímicos. Generalmente, estos procesos se estudian a condiciones de temperatura y presión ambiente. Investigamos la unión del pequeño ligando 8-anilinonafaleno-1-sulfónico (ANS) a la proteína multifuncional albúmina sérica bovina (BSA) a temperaturas ambiente y bajas, y a condiciones de alta presión, en presencia de iones asociados con la superficie y el subsuelo de Marte, incluyendo el ion perclorato caotrópico. Encontramos que sales como el cloruro y el sulfato de magnesio afectan solo ligeramente la formación del complejo proteína-ligando. En contraste, el perclorato de magnesio afecta fuertemente la interacción entre ANS y BSA a nivel de un solo sitio, lo que lleva a un cambio en la estequiometría y la fuerza de la unión del ligando. Curiosamente, tanto una disminución en la temperatura como un aumento en la presión favorecen el proceso de unión del ligando, resultando en un cambio negativo en el volumen de unión proteína-ligando. Esto sugiere que las reacciones bioquímicas que son fundamentales para la regulación de procesos biológicos son teóricamente posibles fuera de las condiciones estándar de temperatura y presión, como en las duras condiciones del subsuelo marciano.