es una bacteria patógena que puede causar infecciones en heridas y septicemia fetal. Hemos informado que ATCC29307 produce una metaloproteasa extracelular de zinc (llamada vEP-45). Nuestros resultados anteriores mostraron que vEP-45 puede convertir la protrombina en trombina activa y también activar el sistema de calicreína/quinina plasmático. En este estudio, se examinó el efecto de vEP-45 en la activación del sistema del complemento. Encontramos que vEP-45 podría convertir proteolíticamente las moléculas precursoras clave del complemento, incluyendo C3, C4 y C5, a sus formas activas correspondientes (por ejemplo, C3a, C3b, C4a, C4b y C5a) en ensayos de escisión in vitro. No se observó producción de C5b a partir de la escisión de C5 mediada por vEP-45, mientras que el nivel de C5a aumentó de manera dependiente de la dosis en comparación con el control no tratado. La escisión de las proteínas del complemento en plasma humano por vEP-45 también se confirmó mediante Western blotting. Además, vEP-45 podría convertir C3 y C5 en C3a y C5a activos como mediadores proinflamatorios, mientras que no se observó escisión de C4. Estos resultados sugieren que vEP-45 puede activar el sistema del complemento involucrado en la inmunidad innata a través de una vía alternativa.