Plasmodium vivax es el agente etiológico de la malaria con mayor distribución alrededor del mundo, responsable de millones de casos anualmente. Su capacidad para invadir reticulocitos humanos depende de la interacción entre la Proteína de Unión Duffy (DBP) del parásito y el receptor humano DARC (Receptor de Quimiocinas del Antígeno Duffy). Los péptidos terapéuticos actuales que buscan bloquear esta interacción han mostrado una efectividad limitada debido a su baja capacidad de neutralización o a la especificidad de cepa. Este estudio tuvo como objetivo diseñar un nuevo péptido, basado en el dominio extracelular de DARC, para inhibir la interacción DBP-DARC y prevenir la invasión de reticulocitos por parte de P. vivax. Se recuperaron las secuencias de aminoácidos para DBP y DARC de las bases de datos PlasmoDB y UniProt. Utilizando herramientas de aprendizaje profundo, en particular AlphaFold 3, se realizó el modelado estructural y el diseño del péptido, seguido de un análisis de acoplamiento molecular utilizando el software Protenix y PyMOL. El péptido mostró una fuerte afinidad de unión con pTM = 0.95 e ipTM = 0.91. Otros índices de calidad estructural, como TM-scores >90, pLDDT = 0.90 y gpde = 0.43, confirmaron la alta estabilidad y confiabilidad del complejo modelado. Estos hallazgos sugieren que el péptido diseñado es un candidato terapéutico prometedor para bloquear la invasión por P. vivax y podría aplicarse también a otras interacciones patógeno-huésped